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1. 发明申请

WO2010078868A1 VERFAHREN UND VORRICHTUNG ZUM MESSEN DER AKTIVITÄT VON ENZYMEN NACH INHIBITORENTZUG 审中-公开
标题翻译：方法和设备测量酶的活性抑制剂后提款
公开(公告)号：WO2010078868A1
公开(公告)日：2010-07-15
申请号：PCT/DE2010/000011
申请日：2010-01-08
申请人： PAPST LICENSING GMBH & CO. KG , HOFER, Hans Werner , MEIER, Hans Jörg
发明人： HOFER, Hans Werner , MEIER, Hans Jörg
IPC分类号： G01N33/50
CPC分类号： C12Q1/00 , C12Q1/37
摘要： Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Bestimmung der Aktivität von Enzymen in einer Messprobe, die wenigstens ein Enzym und wenigstens einen zu dem Enzym korrespondierenden Enzyminhibitor enthält, indem nach Entzug des Inhibitors das befreite Enzym in seiner Aktivität dadurch gemessen wird, dass der Messprobe ein Substrat zugeführt wird und der zeitliche Verlauf der Konzentration zumindest eines Reaktionsprodukts (Spaltprodukts) erfasst wird und das enzymspezifische Substrat ein Fluorogen trägt, welches bei der enzymatischen Reaktion abgespalten wird und dessen Fluoreszenz (Messparameter) in einem Wellenlängenbereich detektiert werden kann, wo der Messparameter eindeutig der zu messenden Enzymaktivität zugeordnet werden kann, wobei der Entzug des Inhibitors durch Eintauchen eines festen Trägers, an welchem die Inhibitorbindesubstanz fixiert ist, in die Messprobe erfolgt. Die vorliegende Erfindung betrifft ebenfalls eine entsprechende Vorrichtung zur Bestimmung der Aktivität von Enzymen in einer Messprobe.
摘要翻译：本发明涉及用于确定测试样品中的酶的活性的方法，包含至少一种酶和一种由释放的酶对应于酶酶抑制剂至少在其活性，其特征在于所述抑制剂的戒断进行测量，该测试样品的基板被供给并检测浓度的时间过程的至少一种反应产物（裂变产物）和特定酶 - 底物携带其在酶反应裂解的荧光团和其荧光（测定参数）可以在一个波长区域进行检测，其中所述测量参数显然是测量酶活性可以关联，其中所述抑制剂的抽出中，通过向所述抑制剂结合物质被固定在测定试样中固体载体的浸渍来进行。本发明还涉及一种相应的装置，用于确定测试样品中酶的活性。

2. 发明申请

WO2012001155A1 VERFAHREN ZUR BESTIMMUNG DER PROTEASE CATHEPSIN B IN EINER BIOLOGISCHEN PROBE 审中-公开
标题翻译：一种用于在生物样品确定所述组织蛋白酶B
公开(公告)号：WO2012001155A1
公开(公告)日：2012-01-05
申请号：PCT/EP2011/061138
申请日：2011-07-01
申请人： PAPST LICENSING GMBH & CO. KG , MEIER, Hans Jörg , MAUK, Hanns Jörg
发明人： MEIER, Hans Jörg , MAUK, Hanns Jörg
IPC分类号： C12Q1/37
CPC分类号： G01N33/573 , C12Q1/37
摘要： Verfahren zur Bestimmung der potentiell verfügbaren Aktivität von Cathepsin B in einer biologischen Probe, einschließlich der Aktivität der aktiven Form von Cathepsin B, der aktivierbaren Form von Cathepsin B aus der in der Probe vorhandenen Proform Procathepsin B und der aktivierbaren Form von Cathepsin B, welche in der Probe durch Proteaseinhibitor hinsichtlich seiner Proteaseaktivität inhibiert vorliegt, wobei man in der Probe vorhandenes Procathepsin B in die aktive Form Cathepsin B überführt, in der Probe vorhandenen freien Proteaseinhibitor für Cathepsin B aus der Probe abreichert oder seine Inhibitorfunktion unterbindet und der inhibierten Form von Cathepsin B den Proteaseinhibitor entzieht und anschließend die Aktivität des in der Probe enthaltenen aktiven Cathepsin B bestimmt.
摘要翻译：一种用于在生物样品中组织蛋白酶B的潜在可用活性，包括组织蛋白酶B，从存在于样品体形式蛋白原B组织蛋白酶B的活化形式的活性形式的活性的测定方法，和组织蛋白酶B的活性形式，其在由蛋白酶抑制剂相对于它的蛋白酶活性抑制样品存在，其换算存在于组织蛋白酶B的活性形式的样品蛋白原B，从样品消耗存在于组织蛋白酶B的样品自由蛋白酶抑制剂或消除其抑制功能和组织蛋白酶B的抑制形式除去蛋白酶抑制剂，然后确定样品中存在的活性组织蛋白酶B的活性。

3. 发明公开

EP2374000A1 VERFAHREN UND VORRICHTUNG ZUM MESSEN DER AKTIVITÄT VON ENZYMEN NACH INHIBITORENTZUG 有权
标题翻译：方法和设备测量酶的活性抑制剂后提款
公开(公告)号：EP2374000A1
公开(公告)日：2011-10-12
申请号：EP10709950.9
申请日：2010-01-08
申请人： Papst Licensing GmbH & Co. KG
发明人： HOFER, Hans Werner , MEIER, Hans Jörg
IPC分类号： G01N33/50
CPC分类号： C12Q1/00 , C12Q1/37
摘要： The present invention relates to a method for determining the activity of enzymes in a measurement sample comprising at least one enzyme and at least one enzyme inhibitor corresponding to the enzyme, wherein the released enzyme is measured in the activity thereof after removal of the inhibitor, in that a substrate is added to the measurement sample and the change in concentration over time of at least one reaction product (decomposition product) is captured and the enzyme-specific substrate carries a fluorogen that is split off in the enzyme reaction and the fluorescence thereof can be detected in a wavelength range, where the measurement parameter can be uniquely associated with the enzyme activity to be measured, wherein the removal of the inhibitor takes place by immersing into the measurement sample a solid carrier on which the inhibitor bonding substance is fixed. The present invention further relates to a corresponding device for determining the activity of enzymes in a measurement sample.

4. 发明授权

EP2374000B1 VERFAHREN UND VORRICHTUNG ZUM MESSEN DER AKTIVITÄT VON ENZYMEN NACH INHIBITORENTZUG 有权
标题翻译：方法和设备测量酶的活性抑制剂后提款
公开(公告)号：EP2374000B1
公开(公告)日：2015-11-04
申请号：EP10709950.9
申请日：2010-01-08
申请人： Papst Licensing GmbH & Co. KG
发明人： HOFER, Hans Werner , MEIER, Hans Jörg
IPC分类号： G01N33/50
CPC分类号： C12Q1/00 , C12Q1/37

5. 发明授权

EP2179053B1 BESTIMMUNG DER AKTIVITÄT VON PROTEASEN 有权
标题翻译： BESTIMMUNG DERAKTIVITÄTVON PROTEASEN
公开(公告)号：EP2179053B1
公开(公告)日：2017-06-07
申请号：EP08784292.8
申请日：2008-07-07
申请人： Papst Licensing GmbH & Co. KG
发明人： HOFER, Hans Werner , MEIER, Hans Jörg
IPC分类号： C12Q1/37
CPC分类号： C12Q1/37 , G01N2333/96413

6. 发明公开

EP2588627A1 VERFAHREN ZUR BESTIMMUNG DER PROTEASE CATHEPSIN B IN EINER BIOLOGISCHEN PROBE 审中-公开
标题翻译：一种用于在生物样品确定所述组织蛋白酶B
公开(公告)号：EP2588627A1
公开(公告)日：2013-05-08
申请号：EP11730629.0
申请日：2011-07-01
申请人： Papst Licensing GmbH & Co. KG
发明人： MEIER, Hans Jörg , MAUK, Hanns Jörg
IPC分类号： C12Q1/37
CPC分类号： G01N33/573 , C12Q1/37
摘要： Method of determining the potentially available activity of cathepsin B in a biological sample, including the activity of the active form of cathepsin B, the activable form of cathepsin B from the proform procathepsin B which is present in the sample and the activable form of cathepsin B which is present in the sample in a form in which it is inhibited in respect of its protease activity by protease inhibitor, where procathepsin B present in the sample is converted into the active form cathepsin B, the content of free cathepsin-B-protease inhibitor present in the sample is reduced, or the inhibitor function of free cathepsin-B-protease inhibitor present in the sample is blocked and the protease inhibitor is removed from the inhibited form of cathepsin B, and the activity of the active cathepsin B present in the sample is subsequently determined.

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