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    • 1. 发明授权
      US07871796B2 Isolation of binding proteins with high affinity to ligands 有权
    • Isolation of binding proteins with high affinity to ligands
    • 结合蛋白与配体的高亲和力分离
    • US07871796B2
    • 2011-01-18
    • US11461757
    • 2006-08-01
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey G. Thomas , Brent L. Iverson , George Georgiou
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey G. Thomas , Brent L. Iverson , George Georgiou
    • C12P21/06 , C07H21/04
    • C12N15/1034
    • The invention overcomes the deficiencies of the prior art by providing a rapid approach for isolating binding proteins capable of binding small molecules and peptides via “display-less” library screening. In the technique, libraries of candidate binding proteins, such as antibody sequences, are expressed in soluble form in the periplasmic space of gram negative bacteria, such as Escherichia coli, and are mixed with a labeled ligand. In clones expressing recombinant polypeptides with affinity for the ligand, the concentration of the labeled ligand bound to the binding protein is increased and allows the cells to be isolated from the rest of the library. Where fluorescent labeling of the target ligand is used, cells may be isolated by fluorescence activated cell sorting (FACS). The approach is more rapid than prior art methods and avoids problems associated with the surface-expression of ligand fusion proteins employed with phage display.
    • 本发明通过提供通过“无显示”文库筛选分离能够结合小分子和肽的结合蛋白的快速方法来克服现有技术的缺陷。 在该技术中，候选结合蛋白（例如抗体序列）的文库以可溶形式表达在革兰氏阴性细菌如大肠杆菌的周质空间中，并与标记的配体混合。 在表达对配体具有亲和性的重组多肽的克隆中，与结合蛋白结合的标记配体的浓度增加，并允许细胞与文库的其余部分分离。 当使用靶配体的荧光标记时，可以通过荧光激活细胞分选（FACS）分离细胞。 该方法比现有技术方法更快速，并避免与噬菌体展示所用配体融合蛋白的表面表达相关的问题。
    • 基本信息 添加关注 加入工作空间 PDF全文 PDF下载 全文下载 相似专利 双屏查看 权利要求书 说明书全文 Espacenet 法律信息 同族专利 专利引用
    • 2. 发明授权
      US07083945B1 Isolation of binding proteins with high affinity to ligands 有权
    • Isolation of binding proteins with high affinity to ligands
    • 结合蛋白与配体的高亲和力分离
    • US07083945B1
    • 2006-08-01
    • US09699023
    • 2000-10-27
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey G. Thomas , Brent L. Iverson , George Georgiou
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey G. Thomas , Brent L. Iverson , George Georgiou
    • C12P21/06 , C12P21/04 , C12N15/09 , G01N33/53
    • C12N15/1034
    • The invention overcomes the deficiencies of the prior art by providing a rapid approach for isolating binding proteins capable of binding small molecules and peptides via “display-less” library screening. In the technique, libraries of candidate binding proteins, such as antibody sequences, are expressed in soluble form in the periplasmic space of gram negative bacteria, such as Escherichia coli, and are mixed with a labeled ligand. In clones expressing recombinant polypeptides with affinity for the ligand, the concentration of the labeled ligand bound to the binding protein is increased and allows the cells to be isolated from the rest of the library. Where fluorescent labeling of the target ligand is used, cells may be isolated by fluorescence activated cell sorting (FACS). The approach is more rapid than prior art methods and avoids problems associated with the surface-expression of ligand fusion proteins employed with phage display.
    • 本发明通过提供通过“无显示”文库筛选分离能够结合小分子和肽的结合蛋白的快速方法来克服现有技术的缺陷。 在该技术中，候选结合蛋白（例如抗体序列）的文库以可溶形式表达在革兰氏阴性细菌如大肠杆菌的周质空间中，并与标记的配体混合。 在表达对配体具有亲和性的重组多肽的克隆中，与结合蛋白结合的标记配体的浓度增加，并允许细胞与文库的其余部分分离。 当使用靶配体的荧光标记时，可以通过荧光激活细胞分选（FACS）分离细胞。 该方法比现有技术方法更快速，并避免与噬菌体展示所用配体融合蛋白的表面表达相关的问题。
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    • 3. 发明申请
      US20070065913A1 ISOLATION OF BINDING PROTEINS WITH HIGH AFFINITY TO LIGANDS 有权
    • ISOLATION OF BINDING PROTEINS WITH HIGH AFFINITY TO LIGANDS
    • 分离具有高亲和力的结合蛋白
    • US20070065913A1
    • 2007-03-22
    • US11461757
    • 2006-08-01
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey Thomas , Brent Iverson , George Georgiou
    • Gang Chen , Andrew Hayhurst , Jeffrey Thomas , Brent Iverson , George Georgiou
    • C12P21/06 , C07H21/04 , C12N9/00 , C12N1/21 , C07K14/195 , C12N15/74
    • C12N15/1034
    • The invention overcomes the deficiencies of the prior art by providing a rapid approach for isolating binding proteins capable of binding small molecules and peptides via “display-less” library screening. In the technique, libraries of candidate binding proteins, such as antibody sequences, are expressed in soluble form in the periplasmic space of gram negative bacteria, such as Escherichia coli, and are mixed with a labeled ligand. In clones expressing recombinant polypeptides with affinity for the ligand, the concentration of the labeled ligand bound to the binding protein is increased and allows the cells to be isolated from the rest of the library. Where fluorescent labeling of the target ligand is used, cells may be isolated by fluorescence activated cell sorting (FACS). The approach is more rapid than prior art methods and avoids problems associated with the surface-expression of ligand fusion proteins employed with phage display.
    • 本发明通过提供通过“无显示”文库筛选分离能够结合小分子和肽的结合蛋白的快速方法来克服现有技术的缺陷。 在该技术中，候选结合蛋白（例如抗体序列）的文库以可溶形式表达在革兰氏阴性细菌如大肠杆菌的周质空间中，并与标记的配体混合。 在表达对配体具有亲和性的重组多肽的克隆中，与结合蛋白结合的标记配体的浓度增加，并允许细胞与文库的其余部分分离。 当使用靶配体的荧光标记时，可以通过荧光激活细胞分选（FACS）分离细胞。 该方法比现有技术方法更快速，并避免与噬菌体展示所用配体融合蛋白的表面表达相关的问题。
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    • 7. 发明授权
      US07094571B2 Combinatorial protein library screening by periplasmic expression 有权
    • Combinatorial protein library screening by periplasmic expression
    • 组织蛋白质文库筛选周质表达
    • US07094571B2
    • 2006-08-22
    • US10620278
    • 2003-07-15
    • Barrett R. Harvey , George Georgiou , Brent L. Iverson
    • Barrett R. Harvey , George Georgiou , Brent L. Iverson
    • C12P21/06 , C12P21/04 , C12N15/09 , G01N33/53
    • C12N15/1034 , C07K2319/034 , C12N15/1037 , C12N15/1086 , C40B40/02
    • The invention overcomes the deficiencies of the prior art by providing a rapid approach for isolating binding proteins capable of binding small molecules and peptides. In the technique, libraries of candidate binding proteins, such as antibody sequences, are expressed in the periplasm of gram negative bacteria and mixed with a labeled ligand. In clones expressing recombinant polypeptides with affinity for the ligand, the concentration of the labeled ligand bound to the binding protein is increased and allows the cells to be isolated from the rest of the library. Where fluorescent labeling of the target ligand is used, cells may be isolated by fluorescence activated cell sorting (FACS). The approach is more rapid than prior art methods and avoids problems associated with the outer surface-expression of ligand fusion proteins employed with phage display.
    • 本发明通过提供用于分离能够结合小分子和肽的结合蛋白的快速方法来克服现有技术的缺陷。 在该技术中，候选结合蛋白（例如抗体序列）的文库在革兰氏阴性细菌的周质中表达并与标记的配体混合。 在表达对配体具有亲和性的重组多肽的克隆中，与结合蛋白结合的标记配体的浓度增加，并允许细胞与文库的其余部分分离。 当使用靶配体的荧光标记时，可以通过荧光激活细胞分选（FACS）分离细胞。 该方法比现有技术方法更快速，并且避免了与噬菌体展示一起使用的配体融合蛋白的外表面表达相关的问题。
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    • 8. 发明授权
      US07611866B2 Selection of bacterial inner-membrane anchor polypeptides 有权
    • Selection of bacterial inner-membrane anchor polypeptides
    • 细菌内膜锚定多肽的选择
    • US07611866B2
    • 2009-11-03
    • US11084717
    • 2005-03-18
    • George Georgiou , Ki Jun Jeong , Barrett R. Harvey , Brent L. Iverson
    • George Georgiou , Ki Jun Jeong , Barrett R. Harvey , Brent L. Iverson
    • C12P21/06 , C12P21/04 , C12N15/09 , G01N33/53 , G01N33/567 , G01N33/569 , G01N33/554
    • C40B40/02 , C07K2319/04 , C12N15/1037 , C12N15/1086
    • The invention overcomes the deficiencies of the prior art by providing a rapid approach for isolating polypeptides capable of anchoring heterologous polypeptides to a bacterial inner membrane. In the technique, libraries of candidate anchor polypeptides are expressed as fusions with a heterologous polypeptide that is capable of being detected when bound to the inner membrane. In bacteria expressing a functional anchor sequence, the heterologous polypeptide becomes bound to outer face of the inner membrane. Bacteria with the functional anchor sequence can be identified by removing the outer membrane to remove non-anchored heterologous polypeptide followed by detection of anchored heterologous polypeptide. Such bacteria may be detected in numerous ways, including use of direct fluorescence or secondary antibodies that are fluorescently labeled, allowing use of efficient techniques such as fluorescence activated cell sorting (FACS).
    • 本发明克服了现有技术的缺陷，提供了一种用于分离能够将异源多肽固定在细菌内膜上的多肽的快速方法。 在该技术中，候选锚多肽的文库表达为与异源多肽的融合，当与内膜结合时能够被检测。 在表达功能性锚定序列的细菌中，异源多肽与内膜的外表面结合。 具有功能性锚定序列的细菌可以通过除去外膜以除去非锚定的异源多肽，然后检测锚定的异源多肽来鉴定。 可以以许多方式检测这些细菌，包括使用荧光标记的直接荧光或二次抗体，允许使用有效技术，例如荧光激活细胞分选（FACS）。
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