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    • 12. 发明申请
    • BIOMIMETIC MECHANICAL TENSION DRIVEN FABRICATION OF NANOFIBRILLAR ARCHITECTURE
    • 生物医学机械张力驱动纳米纤维结构的研制
    • WO2018026853A1
    • 2018-02-08
    • PCT/US2017/044960
    • 2017-08-01
    • TRUSTEES OF TUFTS COLLEGE
    • OMENETTO, Fiorenzo G.TSENG, Peter
    • B82Y30/00B82Y40/00B82B1/00B82B3/00D01F4/00D01F4/02
    • This present disclosure provides methods for utilizing such forces in when generating nanofibrillar constructs with engineered morphology from the nano- to macro-scales. Using for example, a biopolymer silk fibroin as a base material, patterns of an intermediate hydrogel were generated within a deformable mold. Subsequently, mechanical tension was introduced via either hydrogel contraction or mold deformation, and finally a material is reentrapped in this transformed shape via beta-sheet crystallization and critical point drying. Topdown engineered anchorages, cables, and shapes act in concert to mediate precision changes in nanofiber alignment/orientation and a macroscale form of provided nanofibrillar structure. An ability of this technique to engineer large gradients of nano- and micro-scale order, manipulate mechanical properties (such as plasticity and thermal transport), and the in-situ generation of 2D and 3D, multi-tiered and doped, nanofibrillar constructs was demonstrated.
    • 本发明提供了在产生具有从纳米级到宏观级的工程化形态的纳米原纤维构建体时利用这些力的方法。 使用例如生物聚合物丝心蛋白作为基础材料,在可变形的模具内生成中间水凝胶的图案。 随后,通过水凝胶收缩或模具变形引入机械张力,最后通过β-片层结晶和临界点干燥将材料重新包裹在该转变形状中。 自顶向下设计的锚固点,电缆和形状协调一致地调解纳米纤维排列/取向的精确变化以及所提供的纳米纤丝结构的宏观形式。 该技术能够设计纳米级和微米级的大梯度,操纵机械性能(如塑性和热传递),以及2D和3D,多层和掺杂的纳米纤丝结构的原位生成是 证实。
    • 13. 发明申请
    • 改変フィブロイン
    • 改性丝素蛋白
    • WO2017188434A1
    • 2017-11-02
    • PCT/JP2017/016925
    • 2017-04-28
    • Spiber株式会社小島プレス工業株式会社
    • 森田 啓介中村 浩之
    • C07K14/435C12N1/15C12N1/19C12N1/21C12N5/10C12N15/09D01F4/02
    • 式1:[(A) n モチーフ-REP] m で表されるドメイン配列を含む改変フィブロインであって、ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも1又は複数の(A) n モチーフが欠失したことに相当する、(A) n モチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、改変フィブロイン。 [式1中、(A) n モチーフは4~20アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ(A) n モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が83%以上である。REPは10~200アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。mは8~300の整数を示す。複数存在する(A) n モチーフ等は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。]
    • 公式1:包含由[(A)n-motif-REP] m表示的结构域序列的修饰的丝心蛋白, 序列,与天然存在的丝心蛋白,至少一个或多个(a)中<子>名词基序对应于删除中,(a)<子>名词基序的 具有降低的改性丝心蛋白含量的氨基酸序列的改性丝心蛋白。 [(A)n基序表示由4至20个氨基酸残基组成的氨基酸序列,和(A)在n基序中的所有氨基酸 丙氨酸残基的数量相对于残基的数量为83%或更多。 REP代表由10至200个氨基酸残基组成的氨基酸序列。 m表示8〜300的整数。 多个(A)基序可以是相同的氨基酸序列或不同的氨基酸序列。 ]