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91. 发明公开

KR1020150115968A 프로테아제 스크리닝 방법 및 이에 의해 확인된 프로테아제 有权
标题翻译：保护筛选方法和鉴定的蛋白质
公开(公告)号：KR1020150115968A
公开(公告)日：2015-10-14
申请号：KR1020157027322
申请日：2007-07-05
申请人： 카탈리스트 바이오사이언시즈, 인코포레이티드
发明人： 매디슨에드윈엘.
IPC分类号： C12N9/64 , C12N9/72 , C12Q1/37 , G01N33/68 , A61K38/48
CPC分类号： C12N15/1037 , A61K38/00 , C07K2319/00 , C07K2319/02 , C07K2319/21 , C07K2319/23 , C07K2319/30 , C07K2319/41 , C07K2319/42 , C12N9/50 , C12N9/6408 , C12N9/6462 , C12Q1/37 , C12Y304/21073 , C12Y304/21109 , G01N33/6842
摘要： 본원은기질특이성또는기타성질이변형된프로테아제를확인하는방법을제공한다. 상기방법은, 기질의절단시안정한복합체를형성함에의해프로테아제를포획하는서핀, 알파마크로글로불린또는 p35 계열단백질또는변형된서핀및 변형된 p35 계열구성원또는변형된알파마크로글로불린과같은기질을프로테아제와접촉시켜후보물및 변형된프로테아제를스크리닝하는것이다. 또한본원은변형된프로테아제를제공한다.

92. 发明公开

KR1020140004802A 융합 폴리펩티드를 제시하는 아미노산 서열 및 이의 용도 有权
标题翻译：氨基酸序列显示融合多肽及其用途
公开(公告)号：KR1020140004802A
公开(公告)日：2014-01-13
申请号：KR1020137032217
申请日：2012-05-04
申请人： 에프. 호프만-라 로슈 아게
发明人： 안드레스헤르베르트 , 카사골다발리베라다비드 , 뒤펠하르트무트 , 게르크미하엘 , 숄츠크리슈티안 , 슈레믈미하엘
IPC分类号： C07K19/00 , C07K16/18
CPC分类号： C07K16/22 , C07K14/475 , C07K14/65 , C07K16/1203 , C07K16/40 , C07K2317/34 , C07K2317/565 , C07K2317/92 , C07K2319/00 , C07K2319/21 , C07K2319/22 , C07K2319/23 , C07K2319/24 , C07K2319/35 , C07K2319/41 , C07K2319/43 , C12N9/90 , C12Y502/01008 , G01N33/573 , G01N33/74 , G01N2333/99
摘要： 하기 식 I 에 따른 융합 폴리펩티드가 본원에서 보고된다:
NH
2 -S
2 -X
1 -S
1 -COOH (식 I)
[식 중,
X
1 는 랜덤 아미노산 서열 또는 제 1 의 폴리펩티드로부터 유래된 아미노산 서열을 포함하고,
S
2 및 S
1 은 제 2 의 폴리펩티드에서 유래된 비(非)오버랩핑된 아미노산 서열이고, 및
- 은 펩티드 결합을 나타내고,
이때, 상기 제 2 의 폴리펩티드는 펩티딜-프롤릴 시스/트랜스-이소머라아제 활성 (PPIase 활성) 을 갖는 폴리펩티드이거나, 또는 FKBP-폴딩 도메인 패밀리로부터 유래되고,
X
1 는 제 2 의 폴리펩티드의 인서트-인-플랩-도메인 대신에 삽입됨].
摘要翻译：本文报道了根据式（I）的融合多肽：NH2-S2-X1-S1-COOH，其中X1包含随机氨基酸序列或衍生自第一多肽的氨基酸序列，S2和S1不重叠衍生自第二多肽的氨基酸序列，并且表示肽键，其中第二多肽是具有肽基 - 脯氨酰顺/反异构酶活性（PPIase活性）或衍生自FKBP-折叠域家族的多肽，其中X1是插入第二多肽的插入片段结构域。

93. 发明公开

KR1020130020765A ＨＳＡ-관련 조성물 및 사용방법 无效
标题翻译：与HSA相关的组合物和使用方法
公开(公告)号：KR1020130020765A
公开(公告)日：2013-02-28
申请号：KR1020127022893
申请日：2011-02-15
申请人： 메디뮨 엘엘씨
发明人： 가오창서우 , 차우두리차이티 , 야오시아오타오
IPC分类号： C07K14/765 , A61K38/38
CPC分类号： C07K14/765 , A61K38/00 , C07K2319/21 , C07K2319/23 , C07K2319/24 , C07K2319/30 , C07K2319/35 , C07K2319/41 , C07K2319/42 , C07K2319/50 , C07K2319/74
摘要： 천연 HSA에 대해 개선된 특성을 가지는 인간 혈청 알부민(HSA)이 제공된다.

94. 发明公开

KR1020050119441A ＧＳＴ-ＡＬＳ 융합 단백질 및 이의 제조방법 失效
标题翻译： GST-ALS融合蛋白及其制备方法
公开(公告)号：KR1020050119441A
公开(公告)日：2005-12-21
申请号：KR1020040044539
申请日：2004-06-16
申请人： 경남과학기술대학교 산학협력단
发明人： 이철영 , 이동희 , 김상훈
IPC分类号： C07K14/47 , C12N15/70 , C07K1/22
CPC分类号： C07K14/47 , C07K2319/23 , C12N15/63 , C12N2510/02 , C12P21/00
摘要： 본 발명은 GST-ALS 융합 단백질에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 (1) ALS 코딩 DNA 서열을 제조하는 단계, (2) 상기 DNA 서열을 GST(Glutathione-S-Transferase) 코딩 DNA 서열을 포함하는 벡터에 작동가능하게 연결하여 재조합 발현 벡터를 제조하는 단계, (3) 상기 재조합 발현 벡터로 숙주를 형질전환 또는 형질감염시키는 단계, (4) 생성된 형질전환체 또는 형질감염체를 상기 DNA 서열이 발현되도록 하기에 적절한 배지 및 조건하에서 배양하는 단계 및 (5) 이의 배양물로부터 목적한 GST-ALS 융합 단백질을 분리 및 정제하는 단계를 포함하는 GST-ALS 융합 단백질의 제조방법에 관한 것이다.
아울러, 상기 제조방법으로 제조된 GST-ALS 융합 단백질을 절단하여 ALS 단백질을 분리 및 정제하는 단계를 추가로 포함하는 것을 특징으로 하는 ALS 단백질의 제조방법에 관한 것이다.

95. 发明授权

KR100121324B1 백혈병 억제 인자 失效
标题翻译：低密度脂蛋白因子
公开(公告)号：KR100121324B1
公开(公告)日：1997-11-28
申请号：KR1019880701601
申请日：1998-06-04
申请人： 암레드 코오포레이숀 리미티드
发明人： 게어링,데이비드폴 , 고우,니콜라스마틴 , 힐톤,도그랄스제임스 , 킹,쥴리아앤 , 메트켈프,도날드 , 나이스,에도워드콜린스 , 니콜라,니코스안토니 , 심프슨,리차드죤 , 윌손,트레시앤
IPC分类号： C07K14/00 , C12N1/18 , C12P21/00
CPC分类号： C12N15/86 , A61K38/00 , C07K14/5415 , C07K2319/00 , C07K2319/02 , C07K2319/23 , C07K2319/50 , C07K2319/74 , C07K2319/95 , C12N15/81 , C12N2740/13043 , C12P21/02 , C12P21/06
摘要： 본 발명에 의한 LIF는 다음 두가지 특성을 가지는 분자로서 정의된다:
(1) 백혈병 세포의 관련된 분자와 함께 M1 세포와 같은 골수양 백혈병 세포의 증식을 억제하는 능력을 가진다; 및 (2) M1 세포 또는 쥐 또는 인체 대식세포상의 특이 세포성 수용체에 결합하기 위한, 쥐 LIF 또는 인체 LIF의 한정 서열을 갖는 분자와 경쟁한다. LIF는 골수양 백혈병의 일부 형태를 억제하는 치료적비 증식제로서뿐 아니라 대식세포 기능 및, 감염에 대한 다른 반응 변형 및 이와 관련된 임상 시험과 조사연구를 위한 시약으로서 사용될 수 있는 잠재성을 가지고 있다.
용어 LIF 활성을 가지는 폴리펩티드는 상술한 LIF의 특성을 가진 폴리펩티드 또는 글리코폴리펩티드를 의미하며, 본 명세서에서 설명되는 바와 같이, 쥐 또는 인체 LIF의 아미노산 서열과 완전히 또는 부분적으로 상동인 아미노산 서열을 가지는 폴리펩티드를 포함하지만 이것에 한정되는 것은 아니다. 이용어는 또한 쥐 또는 인체 LIF의 아미노산 서열의 단지 일부분과 완전히 또는 부분적으로 상동인 폴리펩티드로서 상술한 LIF 특성을 가지는 것을 포함한다. 이 용어는 또한, 숙주 세포에서 발현에 의해 산출된 것으로 발현시에는 불활성적이지만 숙주 세포에 의해 프로세싱되어 활성 분자를 산출하는 폴리펩티드 또는 글리코폴리펩티드뿐 아니라 발현시에는 불활성적이지만 생체외 또는 생체내에서 선택적으로 절단가능하여 활성 분자를 산출할 수 있는 폴리펩티드 또는 글리코펩티드를 포함한다.
쥐의 LIF는 다음의 생물학적 특성을 가지는 분자이다.
(a) 증식 능력이 상실된 쥐의 골수양 백혈병 세포주 M1 세포에서의 대식세포 분화 및 G-CSF에 의해 상승작용되는 클론원성(clonogenic) 백혈병 세포의 사멸 유도;
(b) 복강, 비장 및 골수로부터의 M1 세포 및 정상적인 쥐 단일구 및 대식세포상의 고 친화성 수용체에는 선택적으로 결합(그 수용체 수는 대식세포 성숙 또는 기능적 활성화에 따라 증가함) 하지만 상기 조직으로 부터의 과립구, 적혈구 또는 임파구 세포에는 결합하지 않음;
(c) 고 친화성 수용체에 대한
125 I-LIF의 특이성 결함은 G-CSF, GM-CF, 멀티-CSF(인터류킨-3), M-CSF, 인터류킨 1,2,4 또는 6, 엔도톡신 또는 여러가지 다른 성장 인자들에 의해 경쟁받지 않지만 비라벨된 LIF에 의해서는 경쟁받음;
(d) 정상 또는 무흉선증 마우스의 혈청에서는 박테리아 엔도톡신에 의해 상승하지만 엔도톡신-내성 C3H/HeJ 마우스에서는 상승하지 않음;
(e) 폐, 타액선, 복막 세포 및 골간을 비롯한 여러 조직에 의해 생산됨;
(f) CSF없이 성장할때 정상적인 과립구-대식세포 선조 세포의 시험관내 생존 시간의 감소;
(g) 쥐의 백혈병 세포주 WEH1265와 WR19인 GM-CSF 또는 멀티-CSF를 발현하는 레트로비루스로 감염됨으로써 백혈병원성으로 형질전환된 쥐의 골수양세포인 WEHI-3D
+ 쥐 골수양 백혈병 세포의 증식 억제 또는 분화 유도의 불능;
(h) 과립구, 대식세포, 호산구, 거핵구, 적혈구 및 마스트 셀 계통의 정상적인 선조 세포의 증식을 자극할 수 없으며 정상의 과립구, 대식세포, 거핵구, 호산구 또는 천연 세포독성 세포 선조체의 시험관내 CSF에 의한 자극에 대한 정량적 반응을 변경시키거나 그 선조체의 클론성 증식 또는 연속 세포주 32CD1.13과 FDCF-1의 세포 증식을 억제할 수 없음;
(i) M1과 WEHI-3B D
+ 쥐의 골수양 백혈병 세포에서 분화를 유도하며 M1 세포에 대한 LIF의 작용을 상승 협력하는 G-CSF의 능력에도 불구하고 특히 세포성 수용체에 대해 결합하기 위해 과립구 콜로니자극 인자(G-SCF)의 요오드화 유도체와 결합할 수 없음;
(j) LIF의 작용이 종양괴사 인자(TNF)에 대하여 특이적으로 산출된 항혈청에 의해 억제될 수 없음;
(k) 쥐 LIF에 대한 전사체가 LB3과 E9.D4 T 세포의 세포질에서 계속 존재하고 이 세포들에서 렉틴 콘카발린 A에 의해 유도되지 않으며 많은 다른 형태의 세포에서 존재함.
쥐의 LIF는 또는 다음 특성들을 가지는 것으로 결정되었다;
(L) 환원제(2-메르캅토에탄올 또는 디티오트레이톨)존재 또는 부재하에 소듐 도데실 설페이트를 함유한 8-25% 구배의 폴리아크릴아미드 겔에서 전기 영동에 의해 측정시 분자량이 58,000±5,000이고 엔도글리코시다체, N-글리카나제로 처리된 후 분자량이 23,000±5,000인 단일 소단위(subunit) 당단백질;
(m) 8.6 내지 9.3이 등전점;
(n) 제 10 도, 11 도 및 15 도에 상세히 나타낸 일차 아미노산 서열;
(o) 제 10 도, 11 도 및 15 도에 상세히 나타낸 뉴클레오티드 서열에 의해 암호됨;
(p) 1-2×10
8 유니트/mg의 특이 활성(60 유니트는 1밀리리터에서, 쥐의 M1 골수양 백혈병 세포에 의해 클론 형성시 50%가 감소되는 LIF의 양을 나타냄);
(q) 제 19 도에 나타낸 바와 같은 제한 엔도뉴클레아제 절단 부위에 의해 결합된 쥐의 염색체 11(아무스/차이니스 햄스터 난소 체세포 하이브리드의 판넬 분석으로 측정됨)상의 독특한 유전자에 의해 암호됨;
(r) 제 27 도에 나타내는 바와같은 제한 엔도뉴클레아제 절단 부위에 의해 염색체성 DNA에서 결합된 인체 유전자 서열과 상동임.
인체 LIF는 하기의 천연 및/또는 효모 유도된 재조합 생성물의 생물학적 특성을 가지는 분자이다 :
(a) 증식 능력이 없는 쥐의 골수양 백혈병 세포주 M1의 세포내 대식세포 분화 및 클론원성 백혈병 세포의 사멸 유도;
(b) 과립구, 대식세포, 호산구 및 적혈구 계통의 정상적인 인체 선조 세포의 증식을 자극시키는 능력이 없음;
(c) G-CSF와 하게 인체 백혈구 세포주 U937의 세포 증식을 부분적으로 억제하며, GM-CSF와 함께 인체 백혈병 세포주 U937과 HL60의 증식을 부분적으로 억제하는 능력을 가짐;
(d) M1 세포와 주의 대식세포상의 쥐의 LIF 수용체에 특이적으로 결합하며 상기 세포들에 쥐의
125 I-LIF이 결합하는 것에 대해 완전하게 경쟁;
(e) 인체 간암 세포주 Hep-2G 상의 특이적 세포성 수용체에 결합; 인체 LIF는 또한 다음 특성들을 갖는 것으로 밝혀졌다;
(f) 성숙 단백질에서 아미노산 잔기의 약 80%가 쥐의 LIF와 동일;
(g) 제 25 도, 26 도 및 29 도에 나타낸 일차 아미노산 서열;
(h) 제 27 도에 나타낸 제한 엔도뉴클레아제 절단 부위에 의해 염색체 DNA에 결합된 독특한 유저자에 의해 암호됨;
(i) 이것의 유저자 서열의 일부분으로서, 제 25 도에 나타낸 뉴클레오티드 서열을 가짐.
본 발명의 일차적 관점에서, 백혈병-억제 인자(LIF)가 거의 순수한 형태로 제공된다. 본 발명은 또한 거의 순수한 LIF의 생산 방법, 특히, 크렙스 Ⅱ 복수 종양 세포로부터 정제함으로써 거의 순수한 쥐의 LIF를 생산하는 방법 및, 인체 방광암 세포주 5637(ATCC No : HTB 9)부터 정제함으로써 거의 순수한 인체 LIF를 생산하는 방법을 제공한다. 거의 순수한 LIF는 LIF의 아미노산 서열 또는 그 일부분을 암호하는 재조합 DNA 분자를 포함하는 효모 세포, 포유동물 세포 및 이. 콜리와 같은 세포에 의해 또한 생산될 수 있다.
거의 순수한 형태란 적어도 90%의 폴리펩티드 또는 글리코폴리펩티드가 적합한 소듐 도데실 설페이트 폴리아크릴아미드 겔 상에서 전기 영동될때 하나의 밴드로서 나타나는(그 밴드는 LIF 활성과 일치함)폴리펩티드 또는 글리코폴리펩티드의 형태를 의미한다.
또 다른 관점에서는, LIF 단백질을 완전히 또는 부분적으로 암호화는 뉴클레오티드 서열을 함유하는 재조합 DNA 클론의 분리 방법이 제공된다. 본 발명은 또한 LIF의 특징인 것으로 결정된 독특한 아미노산서열을 암호하며 또한 LIF의 완전한 아미노산 서열을 추론할 수 있도록 하는 능력을 가지는 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.
또다른 관점에서, 본 발명은 LIF(또는 그것과 거의 유사한 유사체)를 완전하게 또는 부분적으로 암호하는 전술한 뉴클레오티드 서열이, 완전하게 또는 부분적으로 LIF의 합성 및 생산을 유도할 수 있는 형태로 함유된 재조합 DNA 분자에 관한 것이다. 본 발명의 이러한 관점은 또한 재조합 DNA 분자가 삽입되어 있는 클로닝 벡터(플라스미드 등)와 숙주 세포까지도 포함한다. 또한, 본 발명은 상기 재조합 DNA 분자의 발현 또는 펩티드 합성으로 생산된 합성 LIF, 완전히 또는 부분적으로, 또는 그것과 거의 유사한 유사체에 관한 것이다.

96. 发明公开

KR1020170120173A 전환 성장 인자-β1에 높은 친화성, 결합력 및 특이성으로 결합하는 ｓｃＦｖ-Ｆｃ 이량체 审中-实审
标题翻译：以高亲和力，结合效力和特异性与转化生长因子-β1结合的scFv-Fc二聚体
公开(公告)号：KR1020170120173A
公开(公告)日：2017-10-30
申请号：KR1020177027371
申请日：2016-03-03
申请人： 젠자임 코포레이션
发明人： 추,화웨이 , 팬,클라크 , 버드,줄리
IPC分类号： C07K16/22 , A61K39/00
CPC分类号： C07K16/00 , A61K2039/505 , C07K16/22 , C07K2317/21 , C07K2317/35 , C07K2317/52 , C07K2317/622 , C07K2317/626 , C07K2317/64 , C07K2317/70 , C07K2317/72 , C07K2317/76 , C07K2317/92 , C07K2317/94 , C07K2319/00 , C07K2319/23 , C07K2319/73
摘要： scFv-Fc 이량체는 TGFβ1에높은친화성및 결합력으로선택적으로결합하고, 이를중화시킨다. scFv 영역은메텔리무맙과동일한 VH 및 VL 도메인또는 CDR 영역을포함할수 있다. 그들의더 작은크기, 높은선택성, TGFβ1에대한효력및 긴생체내반감기의독특한조합은 scFv-Fc 이량체가치료적적용을위한이상적인후보물질이되게한다.
摘要翻译： scFv-Fc二聚体以高亲和力和结合亲和力选择性结合并中和TGFβ1。 scFv区可以包含与mettelimimum相同的VH和VL结构域或CDR区。其独特的小尺寸，高选择性，抗TGFβ1功效和长期体内半衰期的独特组合使得scFv-Fc二聚体成为治疗应用的理想候选者。

97. 发明授权

KR101700711B1 얼음-결합 활성을 포함하는 폴리펩티드 有权
标题翻译： - 包含冰结合活性的多糖
公开(公告)号：KR101700711B1
公开(公告)日：2017-01-31
申请号：KR1020107012981
申请日：2008-11-21
申请人： 로스킬드 유니베르시테트
发明人： 람뢰브,한스 , 윌켄스,카스페르 , 뢰브너-올레센,안데르스
IPC分类号： C07K14/435 , C12N15/12 , C12N15/63 , A23L29/00
CPC分类号： C07K14/43563 , A01N1/02 , A01N1/0221 , A01N3/00 , A23B7/055 , A23B7/154 , A23G9/38 , A23L3/3526 , A23L3/375 , A23V2002/00 , A61K8/64 , A61Q19/00 , C07K2319/23 , C12N9/1088 , C12Y205/01018 , F16L58/00
摘要： 본발명은얼음결정형성및/또는성장감소또는억제활성을가져오는얼음결합능력을포함하는신규폴리펩티드에관한것이다. 또한, 본발명은신규폴리펩티드를포함하는식용품및 고체지지체에관한것이다. 더나아가, 본발명은신규폴리펩티드의제조방법과신규폴리펩티드의상이한용도들에관한것이다.
摘要翻译：本发明涉及包含冰结合能力的新型多肽，其导致冰晶形成和/或生长降低或抑制活性。本发明还涉及可食用产品和包含该新型多肽的固体支持物。此外，本发明还涉及新型多肽的制备方法和新型多肽的不同用途。

98. 发明公开

KR1020130127481A 복합체 ＳＡＳＰａｓｅＦＬＧ２ 를 조정하는 펩티드 审中-实审
标题翻译：调节复合SASPASE-FLG2的肽
公开(公告)号：KR1020130127481A
公开(公告)日：2013-11-22
申请号：KR1020137017633
申请日：2011-12-05
申请人： 로레알
发明人： 베르나르도미니끄 , 또마-콜리뇽아그네
IPC分类号： C07K14/47 , C07K19/00 , G01N33/68 , C12N9/64
CPC分类号： C07K14/47 , A61K8/606 , A61K8/64 , A61K2800/10 , A61Q19/00 , C07K14/4713 , C07K2319/02 , C07K2319/10 , C07K2319/21 , C07K2319/23 , C07K2319/24 , C07K2319/60 , C12N9/6413 , G01N33/573 , G01N33/6881 , G01N2333/96472 , G01N2500/02
摘要： 본 발명은 SASpase 또는 FLG2 로부터 단리된 펩티드, 그의 단편 또는 상동물로서, Filaggrin-2 유래의 제 1 아미노산 서열 및 SASPase 유래의 제 2 아미노산 서열 사이의 상호작용에 의해 형성되는 복합체의 3 차원적 형상을 변경할 수 있는 펩티드에 관한 것이다.

99. 发明公开

KR1020110106826A 융합 폴리펩타이드 ＨＰＶ 항원을 이용한 ＨＰＶ 항체 스크리닝 방법 有权
标题翻译：使用融合多肽HPV抗原的人类羊毛病抗体的筛选方法
公开(公告)号：KR1020110106826A
公开(公告)日：2011-09-29
申请号：KR1020110026033
申请日：2011-03-23
申请人： 주식회사 진진바이오 , 다이아텍코리아 주식회사
发明人： 안웅식 , 배수미
IPC分类号： C07K19/00 , C12N15/62 , G01N33/533 , G01N33/541
CPC分类号： G01N33/56983 , C07K14/005 , C07K2319/23 , C12N9/1088 , C12N2710/20022 , C12N2710/22022 , G01N2333/025
摘要： 본 발명은 융합 폴리펩타이드 HPV 항원을 이용한 ＨＰＶ 항체 스크리닝 방법으로서, N 말단에 글루타티온 S-트랜스퍼라제(Glutathione S-transferase, GST)의 아미노산 서열 또는 이의 활성단편 C 말단에 시미안 바이러스 40 대형 T 항원(simian virus 40 large T-antigen)의 아미노산 서열 또는 이의 활성단편 및 HPV 6 L1 항원, HPV11 L1 항원, HPV16 L1 항원 및 HPV18 L1 항원으로 구성된 군으로부터 선택된 HPV L1 항원의 아미노산 서열 또는 이의 활성단편을 포함하는 융합 폴리펩타이드, 상기 융합 폴리펩타이드 HPV 항원을 이용하여 시료 내 HPV 항체를 검출하는 방법 및 상기 융합 폴리펩타이드 HPV 항원을 포함하는 비드 어레이용 HPV 항체 검출 키트에 관한 것이다. 본 발명을 이용하면 HPV 항체에 특이적으로 결합할 수 있는 활성에 영향을 미치지 않으면서도 재조합 HPV 항원을 고순도로 분리, 정제하고 비드 어레이용 비드에 효과적으로 균일하게 부착시킬 수 있어 높은 민감도 및 정확도로 시료 내 HPV 6, 11, 16 및 18 항체를 복합적으로 검출할 수 있다. 항체 역가를 측정하여 HPV 백신의 접종시기를 결정하는데 활용될 수 있고, 백신 접종 후 방어 기간의 측정 등에 활용 가능하다.

100. 发明公开

KR1020040064700A 헤지호그-유래의 신규한 폴리펩티드 无效
标题翻译：刺猬来源的新型多肽
公开(公告)号：KR1020040064700A
公开(公告)日：2004-07-19
申请号：KR1020047006632
申请日：1995-12-04
申请人： 더 존스 홉킨스 유니버시티 스쿨 오브 메디신 , 유니버시티 오브 워싱톤
发明人： 비치필립에이. , 문랜달티. , 포터제프리에이.
IPC分类号： C07K14/00 , C07K14/435
CPC分类号： G01N33/5058 , A01K67/0339 , A01K2217/05 , A01K2227/40 , A01K2227/50 , A01K2227/706 , A01K2267/03 , A61K38/00 , C07K14/43581 , C07K2319/00 , C07K2319/21 , C07K2319/23 , C07K2319/50 , C12N15/62 , G01N33/5008 , G01N33/5017 , G01N33/502 , G01N33/5091 , G01N33/92 , G01N2500/10
摘要： 본 발명은 각각 헤지호그의 "N" 단편 및 "C" 단편, 또는 N-말단 단편 및 C-말단 단편이라 칭하는 신규한 두 개의 폴리펩티드를 제공한다. 상기 두 개의 신규한 폴리펩티드는 천연 단백질내의 자가 단백질 분해 도메인에 의해 인식되는 G↓CF 부위에서의 특이성 있는 분해 후에 유도된다. 또한, 본 발명은 상기 N 및 C 단편의 사용방법을 제공한다.

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